Control de calidad de las proteínas en plantas

Las condiciones ambientales adversas, como las altas temperaturas, el frío, la sequía y la salinidad, causan estrés proteico y agregación en plantas, así como en otros organismos modelo. El reciclaje de proteínas dañadas se logra mediante la acción de chaperonas moleculares. Sin embargo, cuando este proceso no es posible, las proteínas agregadas tóxicas deben degradarse mediante proteasas para evitar daño celular. Las chaperonas y las proteasas actúan coordinadamente y constituyen sistemas de control de calidad de las proteínas (PQC) necesarios para la supervivencia del organismo. En los cloroplastos existen mecanismos similares controlados por la chaperona HSP70 que mantienen la homeostasis proteica (proteostasis).

En nuestro grupo, hemos descubierto una novedosa colaboración sinérgica entre la chaperona HSP70 y la proteasa CLP para prevenir la acumulación de agregados proteicos. En estas interacciones sinérgicas, las proteínas DNAJ son factores clave que aportan especificidad al sistema, adaptadores que reconocen los sustratos desplegados y los transfieren a la HSP70 para su plegamiento, a menudo en cooperación con CLPB3. Sin embargo, cuando el plegamiento no es posible, el sistema DNAJ/HSP70 transfiere sustratos a CLPC1, una subunidad de la proteasa CLP, para su degradación. La acumulación de agregados proteicos desencadena una vía de señalización retrógrada de cloroplasto a núcleo que activa específicamente la transcripción de chaperonas en el núcleo: la respuesta a la proteína desplegada del cloroplasto (cpUPR).

Con el objetivo de diseñar nuevas estrategias para incrementar la tolerancia al estrés de las plantas, actualmente estamos estudiando tres objetivos interconectados:

– Identificar nuevos sustratos de las proteínas DNAJ en los cloroplastos.

– Desentrañar la especificidad de los diferentes adaptadores CLPC.

– Descubrir los componentes de la vía de señalización cpUPR.